主要存在於脊椎動物血液內紅細胞中的一種攜氧蛋白質，主要功能是把肺中的氧運輸到其他組織中，是珠蛋白超傢族中的一員。酵母、草履蟲、許多無脊椎動物也有血紅蛋白。1945年中國科學傢王應睞和英國科學傢D.基林從豆科植物的根瘤中分離出瞭豆血紅蛋白。
一級結構 血紅蛋白分子有2個α和2個β亞基，分別用α1、α
血紅蛋白的每個亞基都有一個輔基——血紅素。血紅素是一個由原卟啉分子與一個鐵原子結合的化合物，所以又稱鐵卟啉。二價鐵離子(Fe2＋)的絡合價（配位鍵）是6，與卟啉的4個氮原子絡合後還剩下兩價；在血紅蛋白分子中，Fe2＋的第五個絡合價在α亞基中與87位的組氨酸中的咪唑基結合，在β亞基中與92位組氨酸結合。Fe2＋的第六個絡合價就是與O2結合的地方。因此，血紅蛋白的每個亞基可以結合一個O2，整個分子可結合4個O2。血紅蛋白在與O2結合前後，血紅素中的Fe2＋價態不變。當鐵原子為二價或三價時，相應的血紅蛋白分別稱為亞鐵或正鐵血紅蛋白，正鐵血紅蛋白失去與氧結合的能力。與氧結合的血紅蛋白稱氧合血紅蛋白，未與氧結合的稱脫氧血紅蛋白。
高級結構 血紅蛋白分子的α亞基和β亞基和肌紅蛋白分子三者的螺旋與非螺旋結構成分的分佈以及肽鏈的走向都非常相似。
血紅蛋白分子是一個近似於圓球的四面體，長、寬、高分別為6.4納米、5.5納米和5納米。4個亞基分別位於四面體的4個角上，相同的亞基位於對角線位置。亞基雖近似於球狀，但相互之間凹凸正好相補。4個血紅素的位置處在貼近分子表面的袋穴之中。
與氧的結合 血液中的O2的飽和度指血紅蛋白實際結合氧的數量與最大可能結合氧的數量的百分比，即
肌血紅蛋白的氧結合曲線呈雙曲線，而血紅蛋白的呈S形曲線。見
肌紅蛋白。
大氣中CO2的分壓或體內氫離子濃度升高，可以降低血紅蛋白結合氧的親和力。這一現象稱波爾效應，具有重要的生理意義，因為當血液流經周圍組織時局部CO2分壓較高，促進氧合血紅蛋白分子釋放O2，生成的脫氧血紅蛋白分子可與CO2結合。當血液流經肺部時，CO2的釋放促使脫氧血紅蛋白與氧的親和力增加，從而有更多的氧合血紅蛋白生成。
血紅蛋白分子示意
不同發育階段的血紅蛋白 對哺乳動物而言，在不同的發育階段存在結構上不同的血紅蛋白，以完成不同氧運輸的需要，如人胎兒的血紅蛋白比成人的具有更高的氧親和力。在大多數正常人的一生中可以合成5種不同的亞基，即α、β、γ、δ和ε。在正常成人的紅細胞中含有兩種類型的血紅蛋白：HbA（占總量96%以上）和HbA2（占1.5%～4%）。人胎兒和最初7個月的新生兒紅細胞中含血紅蛋白HbF。它們的區別在於亞基組成的不同：HbA是α2β2,HbA2是α2δ2,HbF是α2γ2。β、γ、δ亞基的一級結構有一些差異，但它們的高級結構非常相似。
異常血紅蛋白 有些人攜帶的血紅蛋白亞基與上述正常亞基的一級結構略有不同，引起瞭氧結合能力的異常，稱為異常血紅蛋白。其中很多對攜帶者是無害的，但也有某些異常血紅蛋白會引起致命的疾病，如導致鐮刀狀貧血癥的血紅蛋白就是一例。異常血紅蛋白常可用電泳方法分離和鑒定。