以氨基酸為基本構件單位的一類含氮大分子化合物，一切生物體的重要組成成分，其生物學功能多種多樣，也是重要的營養素。自然界約150餘萬種生物體中，約有1010～1012種蛋白質；人體中就不下105種。蛋白質約占大多數生物體幹重的一半以上。酶、、抗體等的主要成分即是蛋白質。在外形上，有纖維狀、球形、棒狀及橄欖形等。它們都是遺傳信息在分子水平上的表達者，其功能各有所司。
分類 至今尚無恰當的分類方法。隻能粗略地將蛋白質分成簡單蛋白質（單純由L-α-氨基酸組成，如血清蛋白、卵清白蛋白等）及結合蛋白質（組成中除主要含L-α-氨基酸外，尚含非蛋白質部分，如糖蛋白、蛋白聚糖、脂蛋白、核蛋白、鐵蛋白、磷蛋白等）。
常見的簡單蛋白質可按溶解度的不同分成：①白蛋白（又稱清蛋白）。溶解度較大，必須用全飽和的中性鹽溶液方能使之沉淀。如血漿白蛋白，在維持血液膠體滲透壓及結合運輸許多物質方面起重要作用。②球蛋白。微溶於水，可用半飽和的中性鹽溶液使之沉淀。如血清中的α、β及γ球蛋白，γ球蛋白即免疫球蛋白，α及β球蛋白的主要作用是結合運輸多種物質。③組蛋白。能溶於水及稀酸溶液，富含組氨酸及賴氨酸，呈堿性，常在細胞核中與核酸結合。④其他，如硬蛋白及精蛋白等。隨著分析水平的進步，發現某些簡單蛋白質也常含有微量非蛋白質物質。
常見的結合蛋白質有：①核蛋白。由蛋白質與核酸結合而成，與遺傳和蛋白質生物合成密切相關。②糖蛋白和蛋白聚糖。糖蛋白系以糖基作為輔基的蛋白質，參與細胞粘連和膜上受體的組成等。蛋白聚糖則以多糖為主要成分，化學性質更像糖。③其他。色蛋白系蛋白質與色素（如血紅蛋白中的血紅素）結合而成。又如磷蛋白、脂蛋白等。
組成 蛋白質，不包括結合蛋白質的非蛋白質部分，主要約由50～55％的碳、6～8％的氫、19～24％的氧、13～19％的氮及0～4％的硫組成。一些蛋白質還含有少量的磷、碘、鐵、銅、鋅、錳、鎂、鈷、鉬或硒等。碳、氫、氧及氮是構成蛋白質的構件單位氨基酸的元素；硫隻見於胱氨酸、半胱氨酸及蛋氨酸，而碘主要在甲狀腺球蛋白中存在。其他元素是某些結合蛋白質的輔基或配體的組成成分，或是與某些蛋白質結合的金屬離子。
蛋白質均以20種氨基酸為構件單位。氨基酸借肽鍵連結成肽。肽鍵即一個氨基酸的羧基與另一個氨基酸的氨基脫水縮合而成的共價鍵。肽鍵將兩個氨基酸連結起來即成二肽，3個氨基酸連結而成三肽，多個氨基酸連結起來即成多肽。一般分子量超過1萬，由50個以上氨基酸組成的多肽，即可算作蛋白質。
生物體內的有機物中蛋白質種類最多，其原因主要在於其構件單位氨基酸的種類、數量及排列順序上的差異，而且這三種因素在每一種蛋白質分子中均頗為固定，若其關鍵部位稍有變動，即會影響蛋白質的生物學功能，表現為疾患。如鐮狀細胞病患者的血紅蛋白為HbS，與正常血紅蛋白(HbA)的差異，隻在於正常β鏈第6位上極性強的谷氨酸為中性的纈氨酸所取代，HbS所帶電荷較HbA為少。這樣，HbS分子在不與氧結合時趨於聚合，並在紅細胞內沉淀，使紅細胞成為不穩定的鐮刀形，易於溶血。
結構 氨基酸借肽鍵一個接一個連接而成蛋白質，其排列順序是蛋白質的一級結構，亦即蛋白質的最基本的結構。
1930年代，用 X射線衍射法發現構成毛發纖維的α角蛋白，其肽鏈具有沿著毛發長軸排列的周期性重復結構單位。40年代及50年代初期，證實這種螺旋為右手螺旋，即α 螺旋。α 螺旋每旋轉一周占用3.6個氨基酸殘基，相鄰兩螺旋之間借由上面的
與下面的
形成的氫鍵
而得以穩定。但若毛發置於蒸汽中加熱，可將其伸長達其原長一倍左右，此時其X射線衍射圖樣與β角蛋白(如絲心蛋白)的相同，具有“之“字形的線狀結構。兩條或多條“之”字形多肽鏈並排，借鏈間的氫鍵連接成β片層結構。α螺旋及β片層均屬蛋白質中常見的二級結構（圖1），而且這兩種結構可能在一個蛋白質分子中同時存在。此外，蛋白質分子中肽鏈還有無規律纏繞的二級結構。一般來看，α螺旋是二級結構中最穩定而常見，在纖維狀、球形、棒狀及橄欖形等蛋白質中都有其存在。
天然蛋白質實際是以更高級結構(三級及四級結構)出現於生物體內。所謂三級結構乃是具有二級結構的肽鏈依賴其一級結構而折疊和（或）纏繞成不同的立體形狀，如纖維狀、球形、棒狀或橄欖形等。三級結構的重要性在於能將一級結構中相距很遠的一些氨基酸殘基湊近，以形成活性部位。酶的活性中心及血紅蛋白、肌紅蛋白以及細胞色素 C等的血紅素袋就是如此形成的。組成三級結構的多肽鏈稱為亞單位（亞基）。具有三級結構的蛋白質亞單位互相連接成更大、更復雜的分子，這就是四級結構。擁有四級結構的蛋白質可能由相同的或不相同的亞單位組成。血紅蛋白 A有運輸氧和二氧化碳的功能，由四個亞單位所構成，共兩種（兩條 α鏈，兩條β鏈），但單獨的亞單位無運氧和CO2功能。而且每個亞單位都各結合一個輔基血紅素，所以血紅蛋白是一種結合蛋白質。
性質 蛋白質分子量在1萬以上，乃至數千萬；其體積已達膠體顆粒的大小，約在1～100nm之間，故有膠體性質。生物體內許多球形蛋白質在折疊纏繞時，將其親水基暴露於表面，與水親和構成一水膜，因而成為溶膠，血液中的白蛋白及球蛋白即如此。
蛋白質由兩性電解質氨基酸構成，因此也具有兩性電解質的性質；在酸性液中其自由氨基解離成帶正電荷的離子；在堿性液中其自由羧基解離成帶負電荷的離子；當其在一溶液中不解離或解離成電荷相等的離子時，這一溶液中的pH即是該蛋白質的等電點(pI)。蛋白質在其等電點時，在某些脫水劑的作用下，極易從溶液中沉淀出來，中性鹽如硫酸銨及氯化鈉等是常用的脫水劑，在其不同飽和度中可將不同分子量的蛋白質沉淀而分開。這就是常用的鹽析作用。由於蛋白質的分子大小不同，所帶電荷也不一樣，現常采用電泳法以將其分離，甚至測定其分子量。
蛋白質的結構很復雜，其二級以及一些高級結構都是依賴非共價鍵以維持穩定性的。一旦這些非共價鍵經加熱或強酸強堿而受到破壞，蛋白質的有規律而緊密的結構將會變成松散雜亂無章，且會結絮、凝固並沉淀。這就是蛋白質的變性作用。變性作用將會使蛋白質喪失其生物學活性。但是，現已發現某些蛋白質(如核糖核酸酶）在熱或酸堿處理變性後，若能慢慢冷卻或恢復其正常pH，仍能獲得其原有活性。這種獲得原有生物活性的作用稱為蛋白質的復性作用。
蛋白質由氨基酸借肽鍵連接而成，故也能產生氨基酸所特有的一些反應，如茚三酮反應；又因所含氨基酸不同而呈不同的呈色反應。此外，肽鍵與雙縮脲在構造上相似，蛋白質呈現雙縮脲反應。這些反應在蛋白質測定中常用。
蛋白質的分解代謝 蛋白質分子大，又具有免疫原性，食進後必需於胃腸中進行消化，方可被吸收。蛋白質的消化由蛋白酶及肽酶促成。消化蛋白質的酶多是以酶原形式分泌於胃及腸腔中的。胃液含鹽酸，pH＜2，有殺菌、使蛋白質變性及促使胃蛋白酶原自身活化的作用。胃蛋白酶在胃中作用於蛋白質及多肽，將其水解成較小的多肽。食物進入小腸後，胰腺分泌的碳酸氫鹽中和胃液的酸性，使pH升高到7；同時胰腺分泌的胰蛋白酶原、糜蛋白酶原、胰肽酶 E原、羧基肽酶原A及B等，在活化後隨即作用於胃蛋白酶的水解產物，分別水解其各自特定的肽鍵。胃及胰腺分泌的有關蛋白質消化的酶、酶原、酶原活化劑及酶的作用見表。此外，小腸還分泌氨基肽酶，作用於肽的氨基末端，依次斷開肽鍵。在這些酶的作用下，蛋白質被水解成氨基酸、二肽及三肽。二肽及三肽主要在腸粘膜細胞中為二肽酶及三肽酶所水解。蛋白質的消化最終產物氨基酸，借特定吸收機制而進入體內。食物蛋白質的消化及吸收可總結如圖2。
胃及胰腺分泌的有關蛋白質消化的酶、酶原、酶原活化劑及酶的作用
體內組織中的蛋白質處於不斷轉換之中。一個健康、營養充足的正常成人每日約有300g的組織蛋白質被降解，降解產物僅小部分排出體外，大部分在合成代謝中被重新利用，所以隻需從食物中獲得一定數量的蛋白質來補充。
體內的組織各不相同，其蛋白質的降解場所及所需要的酶亦異，有的在溶酶體內，也有的在溶酶體外。在溶酶體內被降解的蛋白質經吞噬或吞飲作用進入溶酶體。溶酶體內的pH為酸性，有利於蛋白質的變性及至少4種蛋白酶（包括組織蛋白酶 B、D及E）以及幾種肽酶（包括二肽酶）發揮作用。這樣，蛋白質可以完全水解成氨基酸。但在有些組織及細胞（如肌肉及網狀細胞）內，溶酶體很少或根本沒有，不需要的蛋白質的消除，隻能在胞液中進行。在這些組織細胞中含有一些水溶性蛋白酶及肽酶。它們都能在胞液的中性或稍堿性環境中將蛋白質完全水解。不論是在溶酶體內外，水解蛋白質所產生的氨基酸都與由食物來的混合在一起，供各種合成代謝及分解代謝之用。
蛋白質的生物合成 蛋白質的生物合成按mRNA分子上轉錄來的密碼進行。其過程可分作五個階段：①氨基酸的活化。胞液中20種氨基酸在有ATP供給能量時，由各自的特異酶催化與各自的特定tRNA以共價鍵相結合。②肽鏈合成的起動。蛋氨酰tRNA與GTP及起動因子(F-2)結合，然後再與核糖體的小亞基結成復合體。此時攜有合成密碼的mRNA參入到復合體中；其密碼的開頭為起動信號AUG，即蛋氨酸的密碼。該復合體當即與大亞基結合成為可供延長肽鏈的機構。③肽鏈的延長。按照mRNA上的密碼，在有GTP，及一些延長因子存在時，特定的tRNA將所攜帶特定的氨基酸依次相繼借肽鍵連接成為一條多肽鏈。此即翻譯過程。④肽鏈合成的終止及釋放。肽鏈合成，在mRNA上出現UAA、UAG及UGA等密碼中之一時，即行終止；隨即在一些釋放因子的作用下，肽鏈從核蛋白體上釋放出來。⑤肽鏈的折疊及修飾。多肽鏈在成為天然具有生物學活性的蛋白質之前，還需纏繞折疊以形成立體結構。此外，在此之前或之後，很可能需要酶的催化，作一些修飾，如引進磷酸、甲基、羧基、糖基或其他基團。
蛋白質的生物學功能 人體內蛋白質的功能可大致歸納為以下數種：①酶的作用。酶是蛋白質，所催化的化學反應上各不相同，具高度特異性。在不同種類的生物體內，現已發現2000種以上的酶，而在一個細胞內，也有上百種。②運載作用。體內不少物質需要通過血液從一處運送到另一處，也有一些物質需要質膜中的某些蛋白質作為運載體而進入細胞。血紅蛋白是氧的運載蛋白質。脫脂脂蛋白是脂類物質的運載體，在與脂類物質結合成脂蛋白後，隨血液運送到肝外各器官、組織；如果脫脂脂蛋白不足或有缺陷，將會出現高脂血癥。至於質膜中的運載蛋白質，研究尚少，不過已確知某些物質，如葡萄糖、氨基酸及其他營養素等，都需要有運載蛋白質，才能通過質膜進入細胞。③儲存的營養素。生物體內儲存蛋白質作為備用的營養素，這在植物中較為顯著；植物種子中大部分的蛋白質主要為儲備以供胚胎發育之用，如麥、玉米、稻米及高粱等等。鳥蛋的白蛋白及哺乳類動物奶汁中的酪蛋白也都是供生長發育用的營養素。肌肉中的一些蛋白質在饑餓時及消耗性疾患中，也被動用以應急需。④收縮或運動作用。細胞及生物體的變換形態及移動，都是某些蛋白質伸縮或運動的結果。肌動蛋白及肌球蛋白乃是構成肌肉伸縮機構的組成成分。微管蛋白是賦於鞭毛及纖毛能動的基本物質。⑤結構材料。生物體，尤其是動物，基本上都是以蛋白質作為身體結構的材料。膠原是腱、軟骨、骨及皮膚的主要蛋白質。彈性蛋白是彈性韌帶中的成分，賦予韌帶以伸縮性。角蛋白構成毛發、指甲、羽毛、蠶絲及蛛網。⑥防禦功能。免疫球蛋白參與免疫。血纖維蛋白原和凝血酶，在身體受創傷時使血液凝固以堵塞血管破口，防止血液流失過多。蛇毒、細胞毒素及植物毒蛋白質，如蓖麻蛋白等，均具有防禦功能。⑦調節功能。生物體內必須有調控功能的物質，才能維持生理活動的正常進行，其中有些是蛋白質，如胰島素、生長激素等。⑧緩沖作用。蛋白質鈉鹽/蛋白質是血漿中的主要緩沖對之一，血紅蛋白鉀鹽/血紅蛋白、氧合血紅蛋白鉀鹽/氧合血紅蛋白是紅細胞中的主要緩沖對，參與血液酸堿度的平衡。
蛋白質的營養價值 在營養供給上，不僅要考慮蛋白質的量，更應重視蛋白質的質。缺乏必需氨基酸的蛋白質，其營養價值就很差。若單純以這種蛋白質作為主要食物蛋白質，則將不能維持體內的氮平衡，亦即組織蛋白質將更多地降解以提供必需氨基酸，供體內某些組織成分的更新修補，從而導致排出的氮多於食入的蛋白質氮。正常成年人在正常營養狀態下，應處於氮的總平衡狀態，即食入氮與排出氮相等。食物蛋白質中所含必需氨基酸愈齊全，在種類和數量上與人體蛋白質的組成愈接近，其營養價值或生理價值就越高。蛋白質主要來源於乳類、蛋類、肉類、豆類、硬果類等，谷類中蛋白質含量次之。通常動物蛋白質的營養價值多高於植物蛋白質的。若同時攝取幾種低質量的蛋白質，則它們常可在必需氨基酸上取長補短，互通有無，從而提高其生理價值，此即蛋白質的互補作用。例如，玉米蛋白質中缺乏賴氨酸和色氨酸，若單獨食用，其生理價值隻為60；小米及大豆蛋白質的生理價值也不高，分別為57及64；但若三者以23:25:52的比例混合食用，則其生理價值可提高至73。蛋白質的需要量，通常成年人每天約需80g左右，約占所供能量的15％，重體力勞動、孕婦及乳母等則相應地需要多一些。幼童因需用蛋白質以供生長，故每公斤體重的蛋白質需要量也比成年人為多，母乳喂養兒為3.5～4.0g/kg/d，用豆漿喂養則需6g/6kg/d以上。一般嬰幼兒為3.0～3.5g/kg/d，兒童為2.5～3.0g/kg/d，到18歲以後為2g/kg/d。