生物體產生的具有催化功能的蛋白質。酶是細胞賴以生存的基礎。細胞新陳代謝包括的所有化學反應幾乎都是在酶的催化下進行的。如哺乳動物的細胞就含有幾千種酶。它們或是溶解於細胞液中，或是與各種膜結構結合在一起，或是位於細胞內其他結構的特定位置上。這些酶統稱胞內酶；另外，還有一些在細胞內合成後再分泌至細胞外的酶──胞外酶。酶催化化學反應的能力叫酶活力（或稱酶活性）。酶活力可受多種因素的調節控制，從而使生物體能適應外界條件的變化，維持生命活動。沒有酶的參與，新陳代謝隻能能以極其緩慢的速度進行，生命活動就根本無法維持。例如食物必須在酶的作用下降解成小分子，才能透過腸壁，被組織吸收和利用。在胃裡有胃蛋白酶，在腸裡有胰臟分泌的胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、脂肪酶和淀粉酶等。又如食物的氧化是動物能量的來源，其氧化過程也是在一系列酶的催化下完成的。
分類和命名 按照酶所催化的反應類型，國際酶學委員會(ICE)把酶分為6大類：①催化氧化還原反應的叫氧化還原酶；②催化基團（除氫）轉移反應的叫轉移酶；③催化底物特定部位水解反應的叫水解酶；④催化某些鍵裂解反應的叫裂解酶；⑤催化底物異構化反應的叫異構酶；⑥催化兩個分子連接同時伴有核苷三磷酸(如ATP)水解反應的叫連接酶。
酶命名表中的每個酶都有1個編號，前面冠以EC，整個編號包括4個數字中間用黑點分開，第1個數字表示酶屬於6大類中的哪一類；第2個數字表示酶在該類中下屬哪一大組；第3個數字表示酶在該大組中下屬哪一小組；第4個數字是酶在該小組內的流水編號。每個酶又都規定瞭兩個名稱，一個是按酶作用的底物與催化的反應來命名的──系統名稱，這一名稱一般較長，使用不便；另一個是習慣名稱，它較短，比較通用，但不夠確切和系統（見表）。1961年編號列入表內的酶數目為712種，1978年達2122種。1984年已達2477種。
一些酶的分類和命名
化學本質 在發酵研究中，發現酵母的無細胞抽提液也能引起發酵，這就為分離和純化酶並對此進行研究開辟瞭道路。1926年脲酶首次被提純、結晶，並證明其化學本質是蛋白質。接著，胃蛋白酶、胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶等一系列的酶都相繼被證明是蛋白質，從而確認瞭酶的化學本質──蛋白質。近年來發現有少數核糖核酸也有酶活性。
有相當數量的酶是以復合蛋白質的形式存在的，即除蛋白質成分外，還含有其他的輔因子，如金屬離子、某些維生素及其衍生物等小分子物質，這些輔因子是酶表現活性所必需的，其中與蛋白質結合較緊的叫輔基，如過氧化氫酶中的鐵卟啉，結合較松的叫輔酶，如一些脫氫酶中的煙酰胺腺嘌呤二核苷酸(NAD+)。通常把含有輔因子的酶叫全酶，除去輔因子的叫脫輔基酶蛋白，或簡稱酶蛋白。
高溫、強酸、強堿能破壞酶蛋白的空間結構而使其失去活性，這就是變性。酶的作用有一個最適的酸堿度和溫度范圍。絕大多數酶在近中性的溶液和生理溫度下能最好地發揮其功能。有一些酶能在酸性或堿性條件下發揮功能。胃蛋白酶則是在胃液的酸性介質中活力最高。近年來還發現某些耐熱細菌中的酶，甚至能在近100℃的情況下起催化作用。
結構 酶的特殊的生物功能決定於它的特定結構。60年代以來，測定瞭一系列酶的化學結構，對有的酶還通過X射線晶體衍射。測出瞭立體結構、酶分子中結合底物並與催化直接有關的區域叫活性部位。從化學結構來看，活性部位一般不是緊挨在一起的連續肽段，而是肽鏈經過折疊而構成的具有一定大小和一定幾何形狀的某一特定空間區域（圖1）。
不同種屬生物中執行同一生物功能的酶之間，其立體結構的相似性比化學結構的相似性更重要，例如鰹魚線粒體和細菌的細胞色素C，二者的立體結構非常近似，而化學結構的差別則達60％（氨基酸序列相差60多個）。此外，以同一類化合物為輔因子的不同種類的酶（如某些脫氫酶與激酶都以核苷酸化合物為輔因子）在立體結構上也有很多相似之處，這可能與這幾類酶都要與核苷酸等相同輔因子的結合有關。
特性 催化效率高 酶活力一般是非酶催化劑的107倍，與沒有催化劑的反應相比，最多可高出1017倍。例如碳酸酐酶催化二氧化碳與水合成碳酸的反應，是已知最快的酶催化反應之一。每一個酶分子在1秒鐘內可以使105個二氧化碳分子發生水合反應。如果沒有這個酶的存在，二氧化碳從組織到血液然後再通過肺泡呼出體外的過程就遠遠不能完成。酶活力是酶最重要的特性，是酶學研究的基礎。1961年國際酶學委員會規定：1分鐘內催化1微摩爾底物發生反應所需的酶量為1個酶單位，以U表示。這一定義中的酶量是一個不明確的物理量，它可用一定的體積或一定的重量來表示，而且對於尚未純化和分子量未知的酶，也應避免使用與化學上的物質量相混淆的概念。因此，國際純粹和應用化學聯合會（IUPAC）和國際生物化學聯合會(IUB)於1972年建議采用“酶活力”來代替“酶單位”，即每秒鐘轉化1摩爾底物所需的酶活力為1個katal，簡稱kat，並建議以每千克酶蛋白所具有的kat數或每摩爾酶所含的kat數來表示酶的比活力與摩爾活力。新舊兩種單位之間的關系是：1U≈16.67nkat或1kat＝6×107U，目前，新舊單位尚同時並存。
作用的專一性 脂類、酰胺、糖苷等都能在質子的催化下水解。若這些化合物是在酶催化下水解則分別需用各不相同的專一的酶。
酶的專一性主要有兩方面的含義：①對於被作用的底物是專一的；②對於被催化的反應是專一的。
底物在酶催化下發生反應，首先必須與酶的活性部位有適當的契合，所以隻有特定結構的分子才能作為某一個酶的底物，這就是酶的底物專一性。酶對於底物的專一性使生物體內成百上千個酶分別在各自代謝途徑的特定位置上發揮功能，保證瞭新陳代謝有規律地進行。
過去曾認為某些酶具有絕對專一性，隻能作用於一個化合物，實際在大多數情況下，人工合成的與天然底物結構類似的分子也能被酶所作用。
不同酶的專一性程度很不相同，同樣是蛋白水解酶，消化系統的胃蛋白酶、胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶等幾乎可作用於任何一種蛋白質，這是與食物蛋白的多樣性相適應的；凝血酶則僅作用於血纖維蛋白原這一種蛋白質，這是凝血機制所要求的。消化系統的蛋白水解酶僅對被水解鍵的一端在結構上有一定的選擇性，而凝血酶則對鍵的兩端的結構都有嚴格的要求。
一個酶可能有幾個類似的底物，但隻能催化某一類特定的化學反應，這叫做酶的反應專一性。例如脂肪水解酶可以催化脂肪的水解，也可催化有機酸脂的水解，隻是水解的速度不同，短鏈脂肪水解速度快，長鏈脂肪水解速度較慢。另外，幾個酶可作用於同一底物，但每個酶隻能催化特定的化學反應。例如，蘋果酸脫氫酶和蘋果酸脫水酶都以蘋果酸為底物，但前者隻催化蘋果酸氧化為草酰乙酸，而後者隻催化從蘋果酸分子上除去一個水分子生成反丁烯二酸。到目前為止，所有已知的酶所催化的化學反應類型都是專一的。幾乎所有的酶對於立體異構物都具有高度的專一性。當底物含有不對稱碳原子時，酶僅能作用於旋光異構體的一種，而對其對映體則全無作用。同樣，對於順反異構體，酶也僅能作用於其中之一。這種專一性說明酶分子和底物之間的結合及其相互作用至少必須包括三個作用點。
酶活性的調節控制 生物體新陳代謝的調節控制，通常都是通過酶實現的。使酶活性增高的物質叫激活劑；使酶活性下降的物質叫抑制劑。酶活性的調節控制大體上可分為下述3個類型，其中前兩種屬於快調或細調，在數秒或數分鐘內即可發生，後一種為慢調或粗調，一般需數小時後才能實現。
通過酶分子化學結構的變化 消化系統的蛋白水解酶在體內剛分泌出來時，是一種無活性的前體，叫酶原。酶原被激活成有活性的酶時，必須切去其中的某些肽段，這一過程叫酶原的活化，它涉及到酶的化學結構的變化。在糖原降解成葡萄糖的過程中，好幾個酶的作用都是通過酶的磷酰化（即在酶分子上引入以共價鍵連接的磷酰基）來調節活性的。這一過程屬酶的共價修飾調節。
通過酶分子立體結構的變化 許多代謝途徑中，都有反饋抑制的調節方式，即某一途徑的終點產物是該途徑第一個酶的專一的抑制劑。某些小分子化合物通過結合在活性部位以外的另一個部位（別構部位）而抑制瞭酶的活力，這種抑制劑叫別構抑制劑。反之，如果使酶的活性增高瞭，則叫別構激活劑。別構調節物與酶分子別構部位相互作用，引起酶分子空間構象的變化，從而改變瞭酶的催化能力，這種作用稱為別構調節。別構調節是一種相當靈敏的調節機制（見別構效應）。
通過酶分子含量的變化 控制酶分子的合成和降解速度可以改變酶分子的含量。在生物體不需要某些酶的情況下，一種叫阻遏物的分子會阻止該酶的合成進行。阻遏物是一種蛋白質，它與酶操縱基因結合後，結構基因的轉錄作用就不能進行，從而關閉瞭蛋白質生物合成的開關。這一作用叫阻遏作用。另一方面，某些代謝物會促使細胞合成出它所需要的酶，這種現象稱為誘導作用。例如在大腸桿菌的培養基中加入乳糖，就能活化結構基因的轉錄，誘導細菌合成與乳糖的代謝有關的三個酶。
動力學與作用機理 米氏方程 1913年德國生物化學傢L.米夏埃利斯和M.L.門滕提出的有關酶催化反應速度與底物濃度的關系的方程。用下式來表示：
。
方程中υ為反應速度，S為底物濃度，
為最大反應速度，
為米氏常數。這一方程的基本假設是酶催化反應速度與酶和底物形成的復合物成正比，當酶分子上所有的活性部位都被底物占據後，反應速度達到最大值
。若
以每分鐘每分子酶所形成的產物的分子數表示，即為酶的轉換率或轉換數，以T.N.表示。而米氏常數
等於反應速度達到
一半時的底物濃度，它是酶的一個特征性常數。
作用機理 按照化學動力學中比較普遍接受的過渡態理論，一個反應的發生總是有一些鍵斷裂以及另一些鍵生成。介於原來鍵斷裂和新鍵生成的中間狀態叫過渡態。反應物的基態和過渡態所處的能量狀態不同，這個能量差叫能壘。在一定溫度下隻有一部分分子的能量能達到能壘頂部的水平，形成過渡態，然後再轉變成產物。當一個反應在酶的參與下進行時，它一般要比原來非催化的反應多經歷幾步，但由於酶與過渡態中間物的緊密結合，穩定瞭底物的過渡態結構，從而降低瞭底物形成其過渡態所需克服的能壘，結果提高瞭反應的速度。
60年代以來，由於物理學、有機化學理論的滲透，以及快速反應、X射線晶體衍射分析、低溫酶學等一系列新技術的應用，深化瞭對酶的作用機理的瞭解，認為酶催化的高效率是由下述因素共同作用的結果。①鄰近與定向效應：酶與底物結合後，底物分子中被作用的鍵，不但接近於酶的活性部位起催化作用的基團，而且以一定的取向排列，提高瞭起反應的原子間發生碰撞的幾率，從而更易形成過渡態。②微環境效應與多元催化：酶的活性部位由於局部微環境的影響，使某些酸性基團和堿性基團彼此靠近，或使同一種基團有的帶上正電荷，有的帶上負電荷，從而發揮瞭既有酸催化又有堿催化的多元催化作用。例如核糖核酸酶在水解其底物時，第12位和第119位兩個組氨酸殘基分別起著堿催化和酸催化的作用，前者從核糖的2'位羥基上接受一個質子；後者則提供一個質子，與磷酸的氧原子形成氫鍵。③底物的形變：在酶的誘導下，底物分子中被作用的鍵會經受一定的張力，使結合變弱，因而更易斷裂。例如溶菌酶結合底物後，使底物分子中的一個糖環發生瞭扭曲，水解就發生在該處的鍵上。這一形變可能使底物結構更加趨於過渡態中間物的結構，使催化反應易於進行。④酶構象的變化：酶與底物的作用是相互的，一方面酶誘導底物發生形變，另一方面底物結合在酶上後也會使酶的構象發生一定的變化，使其活性部位的催化基團與底物分子中被作用的鍵更好地契合。例如羧肽酶A結合底物後，酶分子有一個比較大的構象變化（圖2）。
其中第248位酪氨酸殘基移動的距離能達到酶分子直徑的四分之一。這一構象變化使得酶分子中起催化作用的基團與被水解的肽鏈相互靠近，同時形成瞭一個疏水性的口袋，從而加強瞭底物與酶的相互作用。
應用 酶在食品、紡織、發酵、制革等工業中廣泛應用，與臨床治療和診斷也有著密切的關系。酶在農業和國防上的應用也有廣闊前景。
工業方面 食品工業中應用的有淀粉酶、蛋白酶、葡萄糖氧化酶、果膠酶等數十種。α－淀粉酶可作用於淀粉分子的內部糖苷鍵，使淀粉液化，降低粘度。β-淀粉酶的作用則相當專一，總是從淀粉的非還原端開始，每次降解下兩個葡萄糖分子，生成一個麥芽糖，因而可應用於麥芽糖和啤酒的生產。制做面包、點心時，這兩種酶則同時被應用。蛋白水解酶用於肉類的嫩化、乳類加工、啤酒的澄清、抗凍等方面。生產水果汁和葡萄酒的過程中果膠酶可使產品澄清。在罐頭生產中，加一些葡萄糖和葡萄糖氧化酶，可把罐頭內的氧全部除盡。
60年代以來出現瞭以酶制劑取代老的發酵法的趨勢。70年代始，又發展瞭固定化酶的新工藝。它是將酶連接或包埋於固相載體之上，保留其催化活性，這樣不僅提高瞭酶對酸、堿、溫度等變性條件的耐受性，而且可以反復使用，利於與產物分離和生產的連續化。許多國傢已廣泛用於大規模生產。
農業方面 主要集中在殺蟲劑農藥上。有機磷殺蟲劑是強有力的膽堿酯酶抑制劑。膽堿酯酶在神經傳導中起著重要的作用，它能分解乙酰膽堿使之變成膽堿和乙酸，從而使神經的興奮態得到緩解，保證神經脈沖的有效傳送。當這個酶被抑制時，神經和呼吸等系統就長期處於興奮和緊張狀態，最後導致死亡。
有機磷殺蟲劑既能消滅害蟲，也對人體有害。因而在生產應用中，常有中毒事件發生。N-甲基吡啶-2-醛肟的碘鹽是高效有機磷殺蟲劑的解毒劑──解磷定。
醫學方面 人體的許多疾病與酶的正常催化作用受到幹擾破壞有關。例如白化病是由於機體不能合成酪氨酸酶所致，該酶與形成皮膚、毛發和眼睛的色素有關，缺乏這個酶的病人其毛發皮膚都是白的。又例如苯丙酮酸尿癥是由於缺乏苯丙氨酸羥化酶，從而引起苯丙酮酸在腦中的積累，造成癡呆癥。設法將苯丙氨酸羥化酶裝入磷脂組成的脂質體中，將酶帶至病變細胞，有可能治療這種病（見先天性代謝缺陷）。
血清酶學診斷是重要的臨床診斷手段。當人體患有某種疾病時，一些組織或器官就會發生病變，細胞破損，許多酶就會隨之進入血流，使得這些酶在血清中的含量和活性明顯升高。如肝病常常會導致血液中幾十種酶活性的變化，其中有臨床診斷價值的是谷丙轉氨酶(GPT)和谷草轉氨酶(GOT)的變化。轉氨酶的測定已普遍用於肝病的診斷。在生物化學上把催化相同反應但有不同理化性質、催化性質、免疫性質的酶稱同工酶。有時幾種疾病都會引起同一酶活性的變化，但它們引起的同工酶的變化卻往往不同，因而可借同工酶的變化作鑒別診斷。如肌酸激酶MB型同工酶在一般情況下主要存在於心肌中，當心肌梗塞後，由於缺血缺氧造成心肌壞死，心肌內的MB型肌酸激酶便出現在血液中，梗塞18～33小時後，幾乎100％的病人血液中都有MB型同工酶出現，甚至高達正常人的數十倍。因此肌酸激酶活力測定及同工酶佐證試驗是診斷心肌梗塞的重要指標之一。
許多化學藥物、抗生素的治療原理，基本上是它們能選擇性地作用於致病微生物體內的某一酶系，從而阻斷該病原微生物的正常代謝，導致它們的死亡。而這種藥物對人體無害或危害較小。例如磺胺類藥物就是作用於病菌體內葉酸（見維生素）合成酶的活性部位，阻斷葉酸的合成，導致細菌死亡。但人體的維生素是靠從食物中直接攝取，人體內不存在這種酶，因此磺胺類藥物對人類沒有毒害。又如青黴素的作用機制雖然尚未徹底搞清楚，但目前已經知道它是作用於細菌細胞壁的結構成分──肽聚糖的合成酶，造成不可逆抑制。動物細胞沒有細胞壁，因而青黴素對於人及動物從藥理作用上講是安全的。
此外，酶也可直接用作藥物。尿激酶可以激活纖溶酶原，使之變為纖溶酶，纖溶酶有較強的水解纖維蛋白的能力，可溶解血栓。溶菌酶可降解細菌細胞壁的粘多糖，可用於治療咽喉炎、鼻炎、口腔潰瘍等病。
參考書目
許根俊編著：《酶的作用原理》，科學出版社，北京，1983。